當前位置:首頁 > 健康養生 > 正文

酶活性的調節方式(一)

酶的活性調節主要包括四種方式:變構調節、共價修飾調節、酶原激活以及調節蛋白的調控。

有些酶屬于别構蛋白,即在專一性效應物的誘導下,結構發生變化,使催化活性改變,稱為變構酶或别構酶( )。使酶活增加的效應物稱為正調節物,反之稱為負調節物。變構酶都是寡聚酶,分子中除活性中心外還有别構中心(調節中心)。兩個中心可在同一亞基,也可在不同亞基。有活性中心的亞基稱為催化亞基,有别構中心的亞基稱為調節亞基。

别構酶還有同促效應和異促效應,前者是指酶的底物同時可以作為别構調節物,後者就是指底物和調節物是不同的分子。

大部分别構酶的v-[S]曲線呈S形,與米氏酶不同。這種曲線表明酶與一分子底物(或效應物)分子結合後,其構象發生改變,有利于後續分子的結合,稱為正協同效應。這種現象有利于對反應速度的調節,在未達到最大反應速度時,底物濃度的略微增加,将使反應速度有極大提高。所以正協同效應使酶對底物濃度的變化極為敏感。

另一類别構酶具有負協同效應,其動力學曲線類似雙曲線,在底物濃度極低時反應速度變化很快,但繼續下去則速度變化緩慢。所以負協同效應使酶對底物濃度變化不敏感。

因為一些沒有别構效應的酶也可産生類似的v-[S]曲線,所以作圖法不能完全作為判斷别構酶的依據。可用Rs值( ratio,飽和比值)([S]90%V / [S]10%V)來定量地區分三種酶:Rs=81為米氏酶,大于81為正協同效應,反之為負協同。還可采用Hill系數法,以lg(v/(Vm-v))對lg[S]作圖,曲線的最大斜率h稱為Hill系數,米氏酶等于1,正協同酶大于1,負協同小于1。

酶活性的調節方式(一)

米氏酶與正協同酶的Rs值

關于别構酶的變構機制,有兩種模型。齊變模型(M. W. C.)認為酶分子中所有亞基的構象相同,無雜合狀态。在低活性的緊張态(tight,T)和高活性的松弛态( form,R)之間存在平衡,效應物使平衡移動,從而改變酶的活性。此模型不适于負協同的酶。

序變模型(K.N.F.)則認為各個亞基可以雜合存在,變構是由于配體的誘導,而不是因為平衡的移動。協同性取決于與配體結合的亞基對空位亞基的影響。此模型對兩種酶都适用。

天冬氨酸轉氨甲酰酶()是嘧啶合成途徑的第一個酶,共12個亞基,其中催化和調節亞基各6個。分子結構為2個C3中間夾着3個R2,活性中心位于兩個催化亞基中間。别構中心位于調節亞基的遠端,通過變構影響催化亞基的活性。

此酶受到CTP的反饋抑制,可被ATP激活。Asp、氨甲酰磷酸均有正同促效應,CTP有異促效應,可使酶的S形程度增大,即Rs值減小,CTP之間具有正協同作用,n=3。ATP使Rs增大,當達到飽和時即成為雙曲線。ATP和CTP都隻改變酶的親和力,而不影響Vm。琥珀酸是天冬氨酸的類似物,在天冬氨酸濃度高時是競争性抑制劑,而當天冬氨酸不足時則可模拟天冬氨酸的正調控變構作用而成為激活劑。

酶活性的調節方式(一)

的别構調節

磷酸甘油醛脫氫酶(GAPDH)是負協同酶的典型代表。共四個亞基,Km1和Km2都較小,易與NAD+結合,即在低底物濃度時反應較快;而Km3則增大了100倍,很難與NAD+反應。這是由構象變化引起的。在生物體内,當NAD+不足時可以保證酵解的進行,而當過NAD+多時則供給其它反應,避免造成酸中毒。

酶活性的調節方式(一)

GAPDH的一個亞基

留個思考題:别構抑制與非競争抑制是否相同?更進一步,别構抑制劑算不算抑制劑?

你可能想看:

有話要說...

取消
掃碼支持 支付碼